1月30日，《自然-通讯》(Nature Communications)期刊以Article形式发表了中国科学院生物物理研究所常文瑞/李梅研究组、章新政研究组及中科院分子植物科学卓越创新中心/植物生理生态研究所米华玲研究组的合作研究成果，题为Structural basis for electron transport mechanism of complex I-like photosynthetic NAD(P)H dehydrogenase(DOI: 10.1038/s41467-020-14456-0)。该项工作用单颗粒冷冻电镜方法解析了来源于嗜热蓝藻T. elongatus BP-1的一种参与光合作用环式电子传递的多亚基膜蛋白复合物NDH-1L，及其结合电子供体铁氧还蛋白(ferredoxin, Fd)的三维结构。

　　在氧化还原反应中，有氧的传递、氢的传递和电子的传递，在生物体的氧化还原反应中也有同样的类型。加氧酶(oxygenase)的场合即是氧的传递，但氢的传递则认为是电子和氢离子的转移，与电子传递并无本质上的差别。
 
　　光合生物的电子传递可分为线性电子传递和环式电子传递两种类型。线性电子传递产生NADPH和ATP，供光合作用卡尔文循环和其它细胞代谢反应所利用。但是线性电子传递过程中生成的ATP和NADPH的比例不足以满足卡尔文循环所消耗的ATP和NADPH的比例，因而在光合生物中还有环式电子传递。该过程中，电子通过质体醌(plastoquinone, PQ)在PSI和细胞色素b6f(Cytb6f)复合物之间循环，仅产生ATP而不会产生NADPH。环式电子传递具有非常重要的生理意义，它能够增加ATP/NADPH比例，从而提高卡尔文循环的效率；此外，环式电子传递还在光保护中起着重要作用，并帮助光合生物快速响应环境变化。
 
　　对以吡啶核苷酸作为辅酶的脱氢酶来说，从底物中移动的氢原子也仅只有一个，其他是作为电子+H+，向吡啶辅酶传递。在呼吸作用中分子态氧，是通过细胞色素系统接受电子传递，与氢结合生成水。细胞色素间的氧化还原随着铁红血素的二价、三价的变化而进行电子传递。通常底物的氧化，是根据从底物到氧的多价酸电子传递来进行的，形成一个完整的呼吸链。
 
　　伴随着能量转换的氧化还原因子序列。代谢的某些还原产物(如NADH2,三羧酸循环中形成的琥珀酸)能作为电子供体，经过这个链，把电子传递到分子氧(形成水)。沿着链的电子传递被认为形成了一个给予能量的状态和实体(本质不清楚)，可用于许多需能过程。在真核系统中，电子传递链存在于线粒体内膜上，基本上由细胞色素类、泛醌、含硫的非血红素铁蛋白，两种黄素蛋白(NADH2-脱氢酶和琥珀酸脱氢酶)组成。在细菌系统，不同种类的细菌，其电子传递链的组成有很大差异，甚至生长在不同条件下的同一种类也不尽相同，传递链局限于细胞膜上，包括一系列载体，如细胞色素a，b，c和d，泛醌和(或)萘醌型的醌类。在某些细胞电子传递链中，含有大量与膜结合的直接对传递链供给电子的脱氢酶。
 
　　在蓝藻中，一种I型NAD(P)H脱氢酶复合物(NDH-1L)对于环式电子传递至关重要。研究表明，铁氧还蛋白(Fd)接受PSI传递的电子，并将之进一步传递给NDH-1L复合物，由结合在NDH-1L的PQ分子将电子转移至Cytb6f，与此同时，NDH-1L将质子从细胞质侧泵到类囊体腔侧，形成跨膜质子梯度驱动ATP生成。蓝藻的NDH-1L复合物包含19个亚基，其结构已于2019年由美国和英国的2个研究组分别报道，但是已报道的结构中都缺少一个与其功能密切相关的重要亚基NdhV，此外，PQ分子和电子供体Fd结合NDH-1L的具体位置及相互作用信息都不清楚。对NDH-1L及其结合Fd/PQ的复合物的三维结构研究将有助于揭示光合作用环式电子传递的机理。
 
　　生物物理所和分子植物卓越中心的联合团队通过密切合作，利用单颗粒冷冻电镜方法，解析了来源于嗜热蓝藻T. elongatus BP-1的两个NDH-1L结构，分别结合有内源性PQ分子(NDH-PQ)和电子供体Fd蛋白(NDH-Fd)，分辨率分别是3埃和3.2埃。NDH-PQ结构揭示了环式电子传递链的重要组分PQ分子的结合位点；NDH-Fd结构包含NDH-1L复合物的全部19个蛋白亚基，揭示了电子供体Fd与NDH-1L复合物的相互作用细节。研究结果首次提供了完整的NDH-1L结构模型，揭示了PQ分子的结合位置，构建了从Fd到PQ的电子传递途径，并测定了NDH-1L在不同pH条件下的活性及其与Fd的亲和力。该项工作为揭示NDH-1L参与的环式电子传递和质子泵耦联机制提供了重要的分子基础。
 
　　来源：仪表网